Kluczowa różnica – Alpha Helix vs Beta plisowany arkusz
 

Helisy alfa i plisowane arkusze beta to dwie najczęściej spotykane struktury drugorzędowe w łańcuchu polipeptydowym . Te dwa składniki strukturalne są pierwszymi głównymi etapami procesu fałdowania łańcucha polipeptydowego. Kluczową różnicą między Alpha Helix i Beta Plisowany Arkusz jest ich struktura ; mają dwa różne kształty do wykonania określonej pracy.

Czym jest Alfa Helix?

Helisa alfa to prawoskrętna spirala reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Zakres reszt aminokwasowych może wynosić od 4 do 40 reszt. Wiązania wodorowe utworzone między tlenem grupy C=O górnej cewki a wodorem grupy NH dolnej cewki pomagają utrzymać cewkę razem. Wiązanie wodorowe tworzy się na każde cztery reszty aminokwasowe w łańcuchu w powyższy sposób. Ten jednolity wzór nadaje mu określone cechy, takie jak grubość zwoju i dyktuje długość każdego pełnego zwoju wzdłuż osi spirali. Stabilność struktury helisy alfa zależy od kilku czynników.

Atomy O na czerwono, atomy N na niebiesko, a wiązania wodorowe jako zielone kropkowane linie

Co to jest plisowana blacha Beta?

Plisowany arkusz beta, znany również jako arkusz beta, jest uważany za drugą formę struktury drugorzędowej w białkach. Zawiera nici beta, które są połączone bocznie co najmniej dwoma lub trzema szkieletowymi wiązaniami wodorowymi, tworząc skręcony, pofałdowany arkusz, jak pokazano na rysunku. Nić beta to odcinek łańcucha polipeptydowego; jego długość jest na ogół równa 3 do 10 aminokwasów, wliczając szkielet w rozszerzonym potwierdzeniu.

4-niciowy antyrównoległy fragment arkusza β ze struktury krystalicznej enzymu katalazy.
a) pokazując antyrównoległe wiązania wodorowe (kropkowane) między grupami NH i CO peptydu na sąsiednich niciach. Strzałki wskazują kierunek łańcucha, a kontury gęstości elektronowej zarysowują atomy inne niż H. Atomy O są czerwonymi kulkami, atomy N są niebieskie, a atomy H są pominięte dla uproszczenia; łańcuchy boczne są pokazane tylko do pierwszego atomu C łańcucha bocznego (zielony)
b) Widok od krawędzi środkowych dwóch pasm β

W plisowanych arkuszach beta łańcuchy polipeptydowe biegną obok siebie. Otrzymuje nazwę „blacha plisowana” ze względu na falisty wygląd struktury. Są one połączone wiązaniami wodorowymi. Ta struktura umożliwia tworzenie większej liczby wiązań wodorowych poprzez rozciąganie łańcucha polipeptydowego.

Jaka jest różnica między Alpha Helix a plisowaną blachą Beta?

Struktura alfa helisy i plisowanego arkusza beta

Alfa Helix:

W tej strukturze szkielet polipeptydowy jest ściśle związany wokół wyobrażonej osi jako struktura spiralna. Jest również znany jako helikoidalny układ łańcucha peptydowego.

Tworzenie struktury alfa helisy ma miejsce, gdy łańcuchy polipeptydowe są skręcone w spiralę. Umożliwia to wszystkim aminokwasom w łańcuchu tworzenie wiązań wodorowych (wiązanie między cząsteczką tlenu a cząsteczką wodoru) ze sobą. Wiązania wodorowe pozwalają spirali utrzymać kształt spirali i dają ciasną cewkę. Ten spiralny kształt sprawia, że ​​alfa helisa jest bardzo mocna.

Wiązania wodorowe są oznaczone żółtymi kropkami.

Plisowany arkusz beta:

Gdy dwa lub więcej fragmentów łańcucha (łańcuchów) polipeptydu zachodzą na siebie, tworząc ze sobą rząd wiązań wodorowych, można znaleźć następujące struktury. Może się to zdarzyć na dwa sposoby; układ równoległy i układ antyrównoległy.

Przykłady konstrukcji:

Alpha Helix: Paznokcie lub paznokcie u rąk mogą być traktowane jako przykład struktury alfa helisy.

Prześcieradło plisowane Beta: Struktura piór jest podobna do struktury prześcieradła plisowanego beta.

Cechy konstrukcji:

Alpha Helix: W strukturze alfa helisy na jeden obrót helisy przypada 3,6 aminokwasów. Wszystkie wiązania peptydowe są trans i planarne, a grupy NH w wiązaniach peptydowych są skierowane w tym samym kierunku, który jest w przybliżeniu równoległy do ​​osi helisy. Grupy C=O wszystkich wiązań peptydowych skierowane są w przeciwnym kierunku i są równoległe do osi helisy. Grupa C=O każdego wiązania peptydowego jest połączona z grupą NH wiązania peptydowego tworząc wiązanie wodorowe. Wszystkie grupy R- są skierowane na zewnątrz od helisy.

Plisowany arkusz beta: Każde wiązanie peptydowe w plisowanym arkuszu beta jest płaskie i ma konformację trans. Grupy C=O i NH wiązań peptydowych z sąsiednich łańcuchów znajdują się w tej samej płaszczyźnie i są skierowane ku sobie tworząc między nimi wiązania wodorowe. Wszystkie grupy R w dowolnym łańcuchu mogą alternatywnie występować powyżej i poniżej płaszczyzny arkusza.

Definicje:

Struktura drugorzędowa: Jest to kształt fałdującego się białka z powodu wiązania wodorowego między jego szkieletowymi grupami amidowymi i karbonylowymi.

Powiązane posty:

Różnica między bromem a bromkiem Różnica między polistyrenem a polipropylenem Różnica między cykloheksanem a cykloheksenem Różnica między leptonami a kwarkami Różnica między pierwszą a drugą energią jonizacji (I1E vs I2E)