Ключевое различие между обратимым и необратимым ингибированием состоит в том, что обратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования фермента, при котором диссоциация ингибитора от комплекса фермент-ингибитор возможна из-за нековалентного связывания. С другой стороны, необратимое ингибирование представляет собой тип ингибирования фермента, при котором диссоциация ингибитора из комплекса фермент-ингибитор невозможна из-за ковалентного связывания .
Ферменты - это белки, которые действуют в нашем организме как биологические катализаторы. Они увеличивают скорость реакции. Субстраты связываются с активными центрами ферментов и превращаются в продукты. Однако ферменты специфичны для субстратов. Действие фермента может регулироваться или подавляться некоторыми ингибиторами. Есть два типа процессов ингибирования ферментов; а именно, они противодействуют обратимому торможению и необратимому торможению. При обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом нековалентно, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом либо ковалентно, либо нековалентно. Эти два процесса отличаются друг от друга, и в этой статье мы намерены подробно обсудить разницу между обратимым и необратимым ингибированием.
СОДЕРЖАНИЕ
1. Обзор и основные отличия
2. Что такое обратимое торможение
3. Что такое необратимое торможение
4. Сходства между обратимым и необратимым ингибированием.
5. Сравнение бок о бок - обратимое против необратимого ингибирования в табличной форме
6. Резюме
Что такое обратимое торможение?
При обратимом ингибировании ингибитор инактивирует фермент, связываясь с ним нековалентно. Следовательно, обратимое ингибирование не является сильным взаимодействием между ферментом и ингибитором. Таким образом, увеличивая концентрацию субстрата, можно легко обратить вспять, и можно легко реактивировать фермент. Более того, существует два основных типа обратимых процессов торможения; а именно: конкурентное торможение и неконкурентное торможение.
При конкурентном ингибировании ингибитор напоминает субстрат и конкурирует с субстратом за активный центр фермента. Как только ингибитор занимает активный центр, субстрат не может связываться с ферментом, и реакция не происходит. Однако при высокой концентрации субстрата конкурентное ингибирование можно предотвратить.
Рисунок 01: Обратимое ингибирование
С другой стороны, при неконкурентном ингибировании ингибитор не похож на субстрат. Следовательно, он не конкурирует с субстратом за связывание активного сайта. Он связывается в другом месте фермента (аллостерический сайт) и изменяет трехмерную структуру фермента. При изменении трехмерной структуры фермента его активность снижается. Следовательно, реакция происходит медленнее или не происходит.
Что такое необратимое торможение?
Необратимое ингибирование - это второй тип ингибирования фермента, при котором ингибитор связывается с ферментом прочной ковалентной связью и подавляет активность фермента. Следовательно, трудно отделить ингибитор от фермента. Следовательно, обратную реакцию невозможно. Необратимые ингибиторы часто содержат реактивные функциональные группы. Таким образом, они могут связываться с аминокислотными цепями фермента и образовывать ковалентные связи.
Рисунок 02: Необратимое ингибирование
Кроме того, необратимые ингибиторы специфичны. Следовательно, они не связываются со всеми белками. Некоторыми примерами необратимых ингибиторов являются пенициллин, аспирин, диизопропилфторфосфат и т. Д. Есть три типа необратимых ингибиторов; а именно, они представляют собой группоспецифические реагенты, аналоги субстрата и суицидальные ингибиторы.
В чем сходство обратимого и необратимого торможения?
- Обратимое и необратимое ингибирование - это два типа путей ингибирования ферментов.
- В обоих случаях ингибитор связывается с ферментом.
- Кроме того, оба могут изменить каталитическую активность фермента.
В чем разница между обратимым и необратимым торможением?
Обратимое ингибирование и необратимое ингибирование - это два типа путей ингибирования ферментов. Ключевое различие между обратимым и необратимым ингибированием состоит в том, что можно обратить обратимое ингибирование, в то время как необратимое ингибирование невозможно. Кроме того, при обратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом за счет слабого нековалентного взаимодействия, тогда как при необратимом ингибировании ингибитор связывается с ферментом за счет сильной ковалентной связи. Следовательно, диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит быстро при обратимом ингибировании, в то время как диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит медленно и трудно при необратимом ингибировании. Таким образом, это еще одно различие между обратимым и необратимым торможением.
Более того, при обратимом ингибировании, когда ингибитор удаляется, фермент снова начинает работать, тогда как при необратимом ингибировании фермент не начинает работать снова, даже если ингибитор покидает фермент. Следовательно, это также разница между обратимым и необратимым торможением. Кроме того, существует два основных типа обратимого ингибирования, а именно конкурентное ингибирование и неконкурентное ингибирование, в то время как существует три типа необратимого ингибирования, а именно группоспецифичные реагенты, аналоги субстрата и суицидальные ингибиторы.
Ниже представлена инфографика о разнице между обратимым и необратимым ингибированием.
Резюме - обратимое против необратимого ингибирования
Ингибирование ферментов может быть обратимым или необратимым. Обобщая разницу между обратимым и необратимым торможением; при обратимом ингибировании ингибитор нековалентно связывается с ферментом. Следовательно, отделение ингибитора от фермента происходит легко и быстро. С другой стороны, при необратимом ингибировании ингибитор ковалентно связывается с ферментом. Следовательно, ингибитор прочно связывается с ферментом, и диссоциация комплекса фермент-ингибитор происходит медленно и тяжело. Следовательно, это ключевое различие между обратимым и необратимым торможением. Кроме того, при обратимом ингибировании реакция может быть обращена, и фермент может быть снова активирован. Но при необратимом ингибировании реакция не может быть обращена вспять, и фермент не может быть снова активирован.
Ссылка:
1. «Ингибитор ферментов». Википедия, Фонд Викимедиа, 1 января 2019 г. Доступно здесь
2. «Ингибитор ферментов». NeuroImage, Academic Press. Доступна здесь
Изображение предоставлено:
1. «Ингибитор метотрексата DHFR» Томас Шафи - собственная работа, (CC BY 4.0) через Commons Wikimedia
2. «Ковалентные препараты-молчание-белки», автор: доктор Джусвиндер Сингх (CC BY-SA 3.0) через Commons Wikimedia.
