Хемоглобин против миоглобина
Миоглобин и хемоглобин су хемопротеини који имају способност везивања молекуларног кисеоника. Ово су први протеини којима је тродимензионална структура решена рендгенском кристалографијом. Протеини су полимери аминокиселина, спојени пептидним везама. Аминокиселине су градивни блокови протеина. На основу свог укупног облика, ови протеини су сврстани у глобуларне протеине. Глобуларни протеини имају донекле сферне или елипсоидне облике. Различита својства ових јединствених глобуларних протеина помажу организму да пребаци молекуле кисеоника између њих. Активно место ових посебних протеина састоји се од гвожђа (ИИ) протопорфирина ИКС капсулираног у водоотпорном џепу.
Миоглобин
Миоглобин се јавља као мономерни протеин у коме се налази глобин који окружује хем. Делује као секундарни носач кисеоника у мишићном ткиву. Када су мишићне ћелије у акцији, потребна им је велика количина кисеоника. Мишићне ћелије користе ове протеине да убрзају дифузију кисеоника и узимају кисеоник за време интензивног дисања. Терцијарна структура миоглобина је слична типичној структури протеина глобуле растворљиве у води.
Полипептидни ланац миоглобина има 8 одвојених десних а-спирала. Сваки молекул протеина садржи једну хем протетичку групу, а сваки хем остатак садржи један централно координатно везан атом гвожђа. Кисеоник је директно везан за атом гвожђа протетске групе хема.
Хемоглобин
Хемоглобин се јавља као тетрамерни протеин у коме се свака подјединица састоји од глобина који окружује хем. Он је носилац кисеоника у целом систему. Везује молекуле кисеоника, а затим се путем крви преноси црвеним крвним зрнцима.
Код кичмењака, кисеоник се распршује кроз плућно ткиво у црвена крвна зрнца. Пошто је хемоглобин тетрамер, може везати четири молекула кисеоника одједном. Везани кисеоник се затим дистрибуира кроз цело тело и истовара из црвених крвних зрнаца у ћелије које дишу. Хемоглобин затим узима угљен -диоксид и враћа их назад у плућа. Стога, хемоглобин служи за испоруку кисеоника потребног за ћелијски метаболизам и уклања настали отпадни производ, угљен -диоксид.
Хемоглобин се састоји од неколико полипептидних ланаца. Људски хемоглобин се састоји од две α (алфа) и две β (бета) подјединице. Свака α-подјединица има 144 остатка, а свака β-подјединица има 146 остатака. Структурне карактеристике и α (алфа) и β (бета) подјединица су сличне миоглобину.
Хемоглобин против миоглобина
• Хемоглобин преноси кисеоник у крви, док миоглобин транспортује или складишти кисеоник у мишићима.
• Миоглобин се састоји од једног полипептидног ланца, а хемоглобин се састоји од неколико полипептидних ланаца.
• За разлику од миоглобина, концентрација хемоглобина у црвеним крвним зрнцима је врло висока.
• У почетку, миоглобин врло лако веже молекуле кисеоника и у последње време постаје засићен. Овај процес везивања је много бржи у миоглобину него у хемоглобину. Хемоглобин у почетку тешко везује кисеоник.
• Миоглобин се јавља као мономерни протеин док се хемоглобин јавља као тетрамерни протеин.
• У хемоглобину су присутне две врсте полипептидних ланаца (два α-ланца и два β-ланца).
• Миоглобин може везати један молекул кисеоника тзв. Мономер, док хемоглобин може везати четири молекула кисеоника, такозвани тетрамер.
• Миоглобин веже кисеоник чвршће него хемоглобин.
• Хемоглобин може везати и растеретити и кисеоник и угљен -диоксид, за разлику од миоглобина.
